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ADN nouvelle génération d’une densité intermédiaire entre l’ADN normal et l’ADN lourd Confirme la validité de l’hypothèse semi-conservative.

Bactéries cultivées en présence de 15N plutôt que de 14N, plus lourd.

En résulte un ADN lourd, 1% plus lourd que l’ADN normal.

Culture bactérienne ensuite transférée dans milieu normal, le temps qu’elle ne se divise qu’une seule fois.

Plusieurs hypothèses formulées à la base :

- Conservatrice : Molécule initiale conservée, servant de modèle

- Semi-conservatrice : Deux brins de la molécule mère séparés et donnant lieu à une chaîne chacun (= bonne hypothèse)

- Dispersif : Cassage de la chaîne en plusieurs petits bouts

2 alphabets : Nucléotidique (A-G-C-U) et polypeptidique (20 acides aminés). Passage de l’un à l’autre lors du transfert de l’information de l’ADN.

1 acide aminé = Triplet, suite de 3 nucléotides nommé codon (se lisent dans la direction 5’ -> 3’). 64 (4³) combinaisons possibles, donc 44 excédentaires (puisque 20 acides aminés) : Code « dégénéré » (minimise les effets des mutations).

Code génétique commun à tous les êtres vivants.

Expérience (Griffith) : Bactéries Streptococcus pneumoniae agents d’une pneumonie grave, entourées d’une capsule protectrice : Souche S (pathogènes). Mutants ne pouvant plus former de capsules : Souche R (non-pathogènes).

Injection R vivants + S tuées à des souris -> Meurent et contiennent des S vivants : Agent transformant = ADN des bactéries S incorporées aux R (montré par Mc Carthy & Co 40 ans plus tard). Ces bactéries transformées donnent ce nouveau caractère à leur descendance ARN : Intermédiaire amenant l’info d’ADN du noyau aux protéines.

Plusieurs types : ARNm (3 à 5%), ARNt (10 à 20%) et ARNr (75 à 85%).

ADN constitué de deux longues chaînes de nucléotides (hélice).

Parties hydrophobes des bases évitent contact avec l’eau car situées au sein de la molécule. Tour d’hélice complet :

10 paires de bases. Conséquence de l’entassement des bases : Groupements phosphates du squelette rejetés vers l’extérieur et stabilisés au contact de l’eau.

Bases des deux chaînes unies par des liens H (Adénine-Thymine 2 liaisons, Guanine-Cytosine 3 liaisons).

Association structurée de plusieurs chaînes polypeptidiques synthétisées séparément (« supermolécule »)

Tertiaire et secondaire dépendent grandement de la primaire.

La structure spatiale d’une protéine peut être détruite sans que la structure primaire ne soit modifiée, si le traitement est modéré. Sinon, il y a dénaturation de la protéine.

Configuration tridimensionnelle globale. Influencée par interactions entre radicaux et l’eau du milieu (ceux hydrophiles s’orientent vers l’extérieur de la molécule, ceux hydrophobes vers l’intérieur).

On trouve en général au centre le site actif permettant à la molécule d’accomplir sa fonction.

Arrangement régulier résultant des angles de liaison du lien peptidique.

Structure en hélice (plus commune, liaisons H entre NH et CO de 2 liaisons peptidiques sur la même chaîne, élastique) ou en feuillets (liaisons H entre NH et CO de 2 liaisons peptidiques soit sur 2 chaînes différentes, soit sur 2 segments éloignés, inextensible).

Possible de retrouver les deux types de structure dans une même protéine.

Séquence linéaire ordonnée de ses acides aminés.