ADN constitué de deux longues chaînes de nucléotides (hélice).

Parties hydrophobes des bases évitent contact avec l’eau car situées au sein de la molécule. Tour d’hélice complet :

10 paires de bases. Conséquence de l’entassement des bases : Groupements phosphates du squelette rejetés vers l’extérieur et stabilisés au contact de l’eau.

Bases des deux chaînes unies par des liens H (Adénine-Thymine 2 liaisons, Guanine-Cytosine 3 liaisons).

Association structurée de plusieurs chaînes polypeptidiques synthétisées séparément (« supermolécule »)

Tertiaire et secondaire dépendent grandement de la primaire.

La structure spatiale d’une protéine peut être détruite sans que la structure primaire ne soit modifiée, si le traitement est modéré. Sinon, il y a dénaturation de la protéine.

Configuration tridimensionnelle globale. Influencée par interactions entre radicaux et l’eau du milieu (ceux hydrophiles s’orientent vers l’extérieur de la molécule, ceux hydrophobes vers l’intérieur).

On trouve en général au centre le site actif permettant à la molécule d’accomplir sa fonction.

Arrangement régulier résultant des angles de liaison du lien peptidique.

Structure en hélice (plus commune, liaisons H entre NH et CO de 2 liaisons peptidiques sur la même chaîne, élastique) ou en feuillets (liaisons H entre NH et CO de 2 liaisons peptidiques soit sur 2 chaînes différentes, soit sur 2 segments éloignés, inextensible).

Possible de retrouver les deux types de structure dans une même protéine.